Keponare par vrai ou raux HUX amminions sunvantes.prevement voure reponse: La vitesse d'une réaction enzymatique : 1-Présente une relation linéaire en fonction des quantités croissantes d'enzyme. 2- Présente une relation hyperbolique en fonction des quantités croissantes d'enzyme 3- Est maximale à une concentration en Nacl 9% 4- Est maximale à PH7 5-Est sensible à la présence d'autres ligands que le substrat 6. Les hydrolases provoquent toujours la rupture d'une liaison covalente entre un atome de carbone et un atome différent. 7- a Oxydase >>est un nom synonyme d'oxydoréductase. 8- Les réactions catalysées par les ligases font nécessairement intervenir de l'ATP. Exercice 2 Le G6PDH catalyse la réaction : D-glucose6-P+NADP^+arrow 6Pgluconolactone+NADPH+H^+ Dans le globule rouge humain, L'activité enzymatique normale de cette enzyme est de 1,4 UI par ml de globule rouge. Le D- glucose 6-P restant en excès pendant tout le temps de la mesure, quel sera le temps nécessaire à la conversion de 100 microgramme de substrat (M=260) , par 0,5 ml de globule rouge. Exercice 3 Soit la réaction provoquée par la catalase : H_(2)O_(2)arrow H_(2)O+1/2O_(2) L'évolution de la réaction est suivie par mesure manométrique. On dispose d'une préparation enzymatique contenant 2,9 mg de protéine par litre. Le degré de pureté de la catalase est de 90% . Une mesure manométrique indique que 0,2 ml de cette préparation enzymatique libère 650 microlitres d'oxygène en 10 min dans les conditions normales de température et de pression en présence de peroxyde d'hydrogène en concentration saturante . Déterminer 1) L'activité enzymatique de I ml de préparation 2) L'activité spécifique de la catalase 3) Leturn over number de la catalase On donne MM catalase=22500 ; Volume molaire de I'oxyggrave (e)ne=22,41/mol

## Correction des exercices sur l'enzymologie<br /><br />**Exercice 1 : Vrai ou Faux**<br /><br />1. **Faux.** La vitesse d'une réaction enzymatique présente une relation hyperbolique, et non linéaire, en fonction des quantités croissantes d'enzyme jusqu'à saturation du substrat. Au-delà d'une certaine concentration d'enzyme, la vitesse n'augmente plus car tout le substrat est déjà lié aux enzymes.<br /><br />2. **Vrai.** Comme expliqué ci-dessus, la relation est hyperbolique (représentée par l'équation de Michaelis-Menten).<br /><br />3. **Faux.** La concentration optimale de NaCl pour l'activité enzymatique varie considérablement selon l'enzyme. 9% est une concentration saline très élevée qui inhiberait probablement la plupart des enzymes.<br /><br />4. **Faux.** Le pH optimal pour l'activité enzymatique varie selon l'enzyme. Certaines enzymes fonctionnent mieux à pH acide, d'autres à pH basique, et d'autres encore à pH neutre (autour de 7).<br /><br />5. **Vrai.** La présence d'autres ligands, tels que les inhibiteurs ou les activateurs allostériques, peut influencer l'activité enzymatique.<br /><br />6. **Faux.** Les hydrolases catalysent l'hydrolyse, c'est-à-dire la rupture d'une liaison covalente par l'addition d'une molécule d'eau. Cette liaison peut être entre un atome de carbone et un autre atome (C-O, C-N, etc.) mais aussi entre d'autres atomes (P-O par exemple).<br /><br />7. **Vrai.** "Oxydase" est un terme plus général qui désigne une oxydoréductase qui utilise l'oxygène comme accepteur d'électrons.<br /><br />8. **Faux.** Bien que de nombreuses réactions catalysées par les ligases utilisent l'ATP, ce n'est pas toujours le cas. Certaines ligases utilisent d'autres nucléotides triphosphates comme source d'énergie.<br /><br /><br />**Exercice 2 : Calcul de temps de conversion**<br /><br />* **1 UI (Unité Internationale) correspond à la quantité d'enzyme qui catalyse la transformation de 1 µmol de substrat par minute.**<br /><br />1. Calcul des µmoles de substrat : 100 µg / 260 g/mol = 0,385 µmol<br /><br />2. Activité enzymatique dans 0,5 ml de globules rouges : 1,4 UI/ml * 0,5 ml = 0,7 UI<br /><br />3. Temps nécessaire pour la conversion : 0,385 µmol / 0,7 µmol/min = **0,55 min** (soit environ 33 secondes)<br /><br /><br />**Exercice 3 : Activité enzymatique de la catalase**<br /><br />1. **Activité enzymatique de 1 ml de préparation:**<br /><br />* Moles d'O₂ produites : (650 µL / 1000000 µL/L) / 22,4 L/mol = 2,9 x 10⁻⁵ mol<br />* Activité enzymatique (en UI/ml) : (2,9 x 10⁻⁵ mol * 10⁶ µmol/mol) / (10 min * 0,2 ml) = **0,145 UI/ml**<br /><br />2. **Activité spécifique de la catalase:**<br /><br />* Masse de catalase pure dans 0,2 ml : 2,9 mg/L * 0,2 ml/1000 ml/L * 0,9 (pureté) = 5,22 x 10⁻⁴ mg<br />* Activité spécifique (en UI/mg) : 0,145 UI / (5,22 x 10⁻⁴ mg) = **277,8 UI/mg**<br /><br />3. **Turnover number (kcat) de la catalase:**<br /><br />* Moles de catalase dans 0,2 ml : (5,22 x 10⁻⁴ mg / 1000 mg/g) / 22500 g/mol = 2,32 x 10⁻¹¹ mol<br />* kcat (en s⁻¹) : (2,9 x 10⁻⁵ mol / 10 min * 60 s/min) / 2,32 x 10⁻¹¹ mol = **2,09 x 10⁶ s⁻¹**<br /><br /><br />J'espère que ces explications sont claires. N'hésitez pas à me poser d'autres questions si besoin.<br />