Exercice 1 Répondre par vrai ou faux affirmations suivantes Justifier brievement votre réponse. La vitesse d'une réaction enzymatique : 1-Présente une relation linéaire en fonction des quantités croissantes d'enzyme. 2- Présente une relation hyperbolique en fonction des quantités croissantes d'enzyme 3- Est maximale à une concentration en Nacl 9% 4. Est maximale à PH7 5-Est sensible à la présence d'autres ligands que le substrat 6- Les hydrolases provoquent toujours la rupture d une liaison covalente entre un atome de carbone et un ato différent. 7- a Oxydase >>est un nom synonyme d'oxydoréductase. 8- Les réactions catalysées par les ligases font nécessairement intervenir de l'ATP.

**Exercice 1**<br /><br />Voici les réponses Vrai/Faux aux affirmations concernant la vitesse d'une réaction enzymatique, accompagnées de justifications :<br /><br />1. **Vrai.** En général, et pour des concentrations de substrat non saturantes, la vitesse initiale d'une réaction enzymatique est directement proportionnelle à la concentration en enzyme. Doubler la quantité d'enzyme double la vitesse. Ceci est vrai tant que la concentration en substrat est suffisante.<br /><br />2. **Faux.** La relation entre la vitesse et la concentration en substrat est hyperbolique (selon l'équation de Michaelis-Menten). La relation entre la vitesse et la concentration en *enzyme* est linéaire (voir point 1).<br /><br />3. **Faux.** La concentration optimale en NaCl (ou autre sel) varie fortement selon l'enzyme. 9% est une concentration saline très élevée qui dénaturerait probablement la plupart des enzymes. Chaque enzyme a une concentration saline optimale pour son activité.<br /><br />4. **Faux.** Le pH optimal est spécifique à chaque enzyme. Certaines enzymes fonctionnent mieux à pH acide, d'autres à pH basique, et d'autres encore à pH neutre (proche de 7). Il n'y a pas de pH 7 universellement optimal.<br /><br />5. **Vrai.** Les enzymes peuvent être régulées par des effecteurs allostériques (autres ligands que le substrat) qui peuvent activer ou inhiber l'activité enzymatique en se liant à des sites autres que le site actif. Les inhibiteurs compétitifs, non-compétitifs et incompétitifs sont des exemples de ligands influençant l'activité enzymatique.<br /><br />6. **Faux.** Les hydrolases catalysent l'hydrolyse (rupture par l'eau) de diverses liaisons, y compris, mais sans s'y limiter, les liaisons entre un carbone et un autre atome. Par exemple, elles peuvent hydrolyser des liaisons C-O, C-N, ou O-P.<br /><br />7. **Faux.** "Oxydase" est un type d'oxydoréductase. Les oxydoréductases catalysent les réactions d'oxydoréduction (transfert d'électrons). Les oxydases sont des oxydoréductases qui utilisent spécifiquement l'oxygène comme accepteur d'électrons. Donc, toutes les oxydases sont des oxydoréductases, mais toutes les oxydoréductases ne sont pas des oxydases.<br /><br />8. **Faux.** Bien que de nombreuses réactions catalysées par les ligases utilisent l'ATP pour fournir l'énergie nécessaire à la formation de nouvelles liaisons, ce n'est pas toujours le cas. Certaines ligases utilisent d'autres nucléotides triphosphates comme le GTP.<br />